Cinética enzimática

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Elaborado por: Márquez SalinaS aLEJANDRO Zavala Romero Lilian

Recuerda que...

E + S

ES

E + P

Complejo del estado de transición

ENZIMAS

Catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de reacción al reducir la energía de activación necesaria para una reacción

Estado de transición

NO modifican el equilibrio de la reacción

Energía libre

Su funcionamiento depende de temperatura y pH

No sufren cambios después de finalizar la reacción

Progreso de la reacción

Cinética Enzimática

Estudio de la velocidad de reacción enzimática y el modo en que ésta cambia cuando se modifican parámetros experimentales:

¿Qué es?

Concentración de sustrato [S]

Temperatura

[P]

[S]

[p]

[S]

Concentración de sustrato

Velocidad inicial de reacción

(V )

Entre mayor sea la [S] inicial, mayor será la [P] en un tiempo determinado

Concetración de Producto [P]

Entre mayor sea la [S], mayor será la velocidad inicial de reacción

TIEMPO

Ecuación de Michaelis-Menten

Representación gráfica

Vmáx [S]

Km + [S]

V =

Cinética de saturación: Cuando la enzima se encuentra saturada NO puede incrementar aún más la velocidad

Ecuación de Lineweaver-Burk

Gráfico de los dobles recíprocos

Pendiente

Transformación de la ecuación de Michaelis-Menten

Permite una determinación más precisa de la Vmáx

Útiles para analizar inhibición enzimática

Vmáx [S]

Km

Vmáx

Inhibición enzimática

Inhibidor

Compuesto que disminuye la velocidad de reacción al unirse a la enzima

Tipos:

Acompetitivo

No competitivo

Competitivo

Competitivo

Compite con el sustrato para unirse al sitio de reconocimiento de sustrato en la enzima.Un incremento en la concentración del sustrato puede superar la inhibición, es decir, habrá más moléculas que compitan para que el inhibidor no acceda al sitio activo.

Competitivo

Pendiente

Este tipo de inhibidor incrementa la Km: se está necesitando más concentración de sustrato para lograr la reacción. NO tiene efecto sobre la Vmáx.

No competitivo

Se fija en un sitio distinto al sitio activo. Impide la formación del producto. Hay dos tipos: PURA: se une lejos del sitio activo. MIXTA: se une cerca del sitio activo.

No competitivo

PURA

MIXTA

Pendiente

Pendiente

Los valores de Vmáx cambian pero la Km se mantiene igual.

Se alteran ambos valores.

Inhibidores - Gráficos de Michaelis-Menten

Acompetitivo

Se fija en un sitio distinto al sitio activo. Se une SOLAMENTE si está formado el complejo enzima-sustrato. Es ineficaz a bajas concentraciones de sustrato puesto que hay pocos complejos.

Acompetitivo

Pendiente

Este tipo de inhibidor disminuye la Vmáx: la concentración de enzima activa será menor (porque el inhibidor estará inactivándola), de modo que la velocidad de reacción disminuirá. La Km también estará disminuida. Esto es debido a que el sustrato no queda libre para disociarse de la enzima una vez que ha llegado el inhibor..

Referencias

Leberman M. Peet A. Marks: Bioquímica Médica Básica. 5a Ed. Wolters Kluwer; 2018. McKee T, McKee BJ. Bioquímica. 5a Ed. España: McGraw Hill Interamericana editores; 2014. Nelson D, Cox M. Lehninger: Principios de Bioquímica. 6a Ed. España: Omega; 2013.