Proteínas

Aminoácidos y proteínas.Enzimas. Vitaminas

1. Los aminoácidos

Composición: C, H, O, N (S) Grupo amino, grupo carboxilo y radical R, unidos a un carbono alfa. Subunidades de las proteínas (2o aminoácidos proteicos) o libres o combinados con otras moléculas.

CLASIFICACIÓN (aminoácidos proteicos)

Según la polaridad

Polares sin carga(hidrofílicos)

Aromáticos(hidrofóbicos)

Apolares alifáticos ( muy hidrofóbicos)

Grupos polares que forman puentes de hidrógeno.

Anillo aromático

Cadena alifática (cadena abierta, no polar)

Polares cargagos negativamente (ácidos)(muy hidrofílicos)

Polares cargados positivamente (básicos)(muy hidrofílicos)

Aportan grupos carboxilo cargados negativamente

Aportan grupos amino cargados positivamente

Tengo que saber:

• Definir aminoácido
• Escribir la fórmula general de los aminoácidos
• Clasificar los aminoácidos según su radical

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Propiedades de los aminoácidos

Propiedades ácido-base Son sustancias anfóteras: Presentan -grupo ácido (capaces de ceder protones, H+, ) y -grupo básico (capaces de aceptar protones, H+)

Propiedades de los aminoácidos

Estereoisomería y actividad óptica El carbono alfa es asimétrico (excepto en un aminoácido) por lo que presenta isomería. - Son D, si el grupo amino está a la derecha. - Son L, si el grupo amino está a la izquierda. (los aminoácidos proteicos naturales son todos L) - Son dextrógiros si desvían la luz a la derecha - Son levógiros si desvían la luz a la izquierda (igual que los monosacáridos)

2. El enlace peptídico

• Enlace covalente
• tipo amida
• entre el grupo carboxilo y el grupo amino
• da lugar a la pérdida de una molécula de agua

• Residuos (aminoácidos en péptidos)
• Dipéptidos
• Tripéptidos
• Oligopéptidos (menos de 50)
• Polipéptidos (más de 50)
• Extremo N-terminal
• Extremo C-terminal
• Nomenclatura péptidos (desde N a C-terminal)

características enlace peptídico:

• Enlace más corto que la mayoría C-N. Carácter parcial de doble enlace. No puede rotar. Conformación tridimensional restringida.

• Átomos en el mismo plano (C, O, N y H) Distancias y ángulos fijos, sin girar.

• Solo pueden girar, y no totalmenente C-C y N-C

Tengo que saber:

• Identificar y describir el enlace peptídico como característico de las proteínas.

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3. Proteínas. Definición y estructura

Definición de proteína:

• Biomoléculas - macromoléculas
• polímeros de aminoácidos
• unidos mediante enlace peptídico = polipéptidos
• multitud de funciones biológicas

Estructura

Primaria - secundaria - terciaria - cuaternaria

Estructura primaria

Disposición lineal de aminoácidos

• Unión: enlace peptídico
• Del extremo N-terminal al C-terminal
• Estructura en zig-zag, un radical hacia arriba, otro hacia abajo (consecuencia del enlace peptídico, plano)

Estructura secundaria

Plegamiento de la estructura primaria en una disposición estable.

• Unión: puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino y el oxígeno del grupo carboxilo.
• Los radicales R adoptan distintas posiciónes en el espacio.
• Tres tipos principales: alfa-hélice; hélice de colágeno y beta-laminar.

Conformación en alfa-hélice

• Enrollamiento sobre sí misma.
• Giro de los carbonos alfa (los otros no giran, están formando el enlace peptídico)
• Puente de hidrógeno cada cuatro aminoácidos.
• Grupos R hacia afuera.

Conformación beta o lámina plegada

• La cadena se pliega sobre sí misma.
• Puentes de hidrógeno entre las cadenas que quedan enfrentadas.´
• Lámina en zig-zag.
• Grupos R hacia arriba y abajo.

Hélice de colágeno

• Propia del colágeno (proteína de los tendones y tejido conectivo).
• Sin puentes de hidrógeno.
• Se agrupan de tres en tres en superhélices o triples hélices de colágeno.

Estructura terciaria

Conformación espacial definitiva que adopta la cadena polipeptídica (con su correspondiente estructura secundaria) como consecuencia de las interacciones entre los radicales R.

tipos de interacciones:

• Enlaces de hidrógeno (entre polares sin carga)
• Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals (entre alifáticos y aromáticos)
• Enlaces electrostáticos (entre los cargados)
• Puentes disulfuro (entre residuos de cisteína, tiene azufre)

*dominio proteico

Porción de una proteína (de 50 a 35 aa)con estructura terciaria definida, normalmente asociado a una determinada función .

ejemplos:

• Beta sandwich, giro de globina, barriles beta,...

Estructura cuartenaria

Unión de dos o más cadenas polipeptídicas por uniones débiles (como las de la e. terciaria).

• Cada cadena se llama: subunidad, monómero o protómero.
• Las cadenas pueden ser iguales o distintas entre sí.
• No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria.

ejemplos:

hemoglobina, colágeno, microtúbulos, ...

Tengo que saber:

• Definir qué es una proteína.
• Describir la estructura de las proteínas y reconocer que la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades biológicas.

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4. Propiedades de las proteínas

• SOLUBILIDAD

Es caracteristica de cada proteína, según sus radicales.

• DESNATURALIZACIÓN / RENATURALIZACIÓN

Pérdida de estructura secundaria-terciaria-cuaternaria Por cambios en Temperatura / pH / salinidad

• ESPECIFICIDAD

De función (cada proteína realiza una función específica) De especie (cada especie tiene sus encimas específicas) * Proteínas homólogas = desempeñan la misma función y son similares, pero en especies distintas

• CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas son anfóteras, por lo que actúan como ácidos o bases según el pH del medio, por lo que mantienen el pH estable.

Tengo que saber:

• Resaltar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas

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5. Clasificación de las proteínas

• HOLOPROTEÍNAS (Sólo proteínas)

• Fibrosas
• Globulares

• HETEROPROTEÍNAS (Parte proteica y parte no proteica)

• Cromoproteínas (+pigmento)
• Nucleoproteínas (+ácido nucleico)
• Glicoproteínas (+glúcido)

• Fosfoproteínas (+ácido fosfórico)
• Lipoproteínas (+lípido)

6. Funciones de las proteínas

RESERVA

OVOALBÚMINA

CASEÍNA

GLUTEN

TRANSPORTE

LIPOPROTEÍNAS(Lípidos)

CITOCROMOS(electrones)

HEMOGLOBINA (oxígeno y dióxido de carbono)

CONTRÁCTIL

DINEÍNA

ACTINA Y MIOSINA

DEFENSIVA

INMUNOGLOBULINAS (ANTICUERPOS)

FIBRINÓGENO

ESTRUCTURAL

COLÁGENO (matriz del tejido conjuntivo)

TUBULINA (microtúbulos)

QUERATINA (escamas, uñas, pelos, púas, plumas,...)

HISTONAS(ADN)

RECONOCIMIENTO

HORMONAL

de señales químicas en membrana: hormonas, neurotransmisores, anticuerpos, virus,...

INSULINA Y GLUCAGÓN

HORMONA DEL CRECIMIENTO

ENZIMÁTICA

HOMEOSTÁTICA

mantenimiento del pH

Tengo que saber:

• Destacar la multifuncionalidad.de las proteínas.
• Describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte, movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutritiva y reserva y hormonal.

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6. Las enzimas

• Proteína
• Función catalítica
• Acelera las reacciones metabólicas

Concepto:

Funcionamiento:

Elementos:

• SUSTRATOS
• COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
• PRODUCTOS

Tipos de reacciones:

• Ruptura de enlaces covalentes
• Formación de enlaces covalentes
• Redistribución de enlaces covalentes
• Introducción de grupo funcional
• Pérdida de grupo funcional

6.1 Catálisis enzimática

Energía de activación:

Aporte inicial de energía que necesita una reacción para que se produzca.

• Si hay enzima, la energía de activación disminuye (la reacción se produce más fácilmente)
• La energía total liberada o consumida es independiente de la energia de activación (da igual que haya enzima o no)

Fases:

• Creación del complejo enzima-sustrato
• Descomposición del complejo que da lugar al producto P y la enzima libre de nuevo

6.2 Cofactores y coenzimas

Cofactor:

• Sustancias no proteicas
• fijadas a la superficie de la enzima
• mediante enlaces covalentes (grupo prostético) o débiles (coenzima)
• que aportan los grupos y funciones químicas
• de los que carece la enzima.

Apoenzima + Cofactor = Holoenzima

Ejemplos:

• GRUPO PROSTÉTICO: Grupo hemo en hemoglobina, mioglobina o citocromos
• COENZIMA: NAD+ , FAD, muchas vitaminas

6.3 Especificidad enzimática

Las enzimas son altamente específicas: catalizan una reacción específica y no otras.

Centro activo:

Hendidura u oquedad que se adapta perfectamente y específicamente a la molécula de sustrato. La especificidad viene determinada por las condiciones físico-química de la enzima: los grupos R de los aminoácidos de la proteína o los cofactores (polaridad, tamaño, grupos químicos,...) En el centro activo se dan las condiciones físico-químicas óptimas para que el sustrato se transforme en el producto.

6.4 Cinética enzimática

Estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas.

Factores que modulan la velocidad

• TEMPERATURA: A mayor Tª, mayor velocidad

Pero: Tª óptima / desnaturalización

• pH: Modifica las cargas superficiales, altera la estructura terciaria o cuaternaria

pH óptimo

• Concentración de sustrato: A mayor concentración, mayor velocidad.

Pero: Depende de la concentración de enzima

• Concentración de enzima: A mayor concentración, mayor velocidad.

Pero: Depende de la concentración de sustrato

6.5 Inhibición de la actividad enzimática

• Reversibles: El inhibidor se une de manera temporal. La enzima puede volver a activarse.

• Irreversibles: El inhibidor, una vez unido, no se separa. La enzima queda inactivada.

Inhibidores enzimáticos:

Sustancias que disminuyen o anulan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas.

• COMPETITIVO: El inhibidor se une a la enzima en el centro activo y no permite que se acople el sustrato.

• NO COMPETITIVO: El inhibidor se une en otra región distinta pero no permite que se realice la reacción.

Tengo que saber:

• Explicar el concepto de enzima y de describir el papel que desempeñan los cofactores y coenzimas en su actividad.
• Describir el centro activo y resaltar su importancia en relación con la especificidad enzimática.
• Conocer y sera capaz de reconocer que la velocidad de una reacción enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato.
• Conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzima-sustrato en el mecanismo de acción enzimático.
• Comprender cómo afectan la temperatura, el pH y los inhibidores a la actividad enzimática.
• Definir la inhibición reversible y la irreversible.

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7. Las vitaminas

Definición de vitamina:

• Biomoléculas de distinta naturaleza y composición variable
• indispensables, en pequeñas cantidades, para el normal funcionamiento del metabolismo
• que resultan imposibles de sintetizar para determinados organismos, por lo que deben ingerirse con la dieta.

Provitaminas (sustancias precursoras que en el organismo se transforman en vitaminas), por ejemplo el β-caroteno actúa de provitamina, ya que nuestro organismo puede sintetizar vitamina A a partir del β-caroteno.

• Avitaminosis: Ausencia total de una vitamina.
• Hipovitaminosis: Déficit de alguna vitamina.

Dan lugar a las llamadas enfermedades carenciales

• Hipervitaminosis: Exceso de alguna vitamina, en el caso de las vitaminas liposolubles A y D puede resultar tóxico por su dificultad para ser eliminadas.

7.1. Clasificación de las vitaminas

HIDROSOLUBLES

LIPOSOLUBLES

C (ácido ascórbico) grupo B

A (retinol) E K D

• B1
• B2
• B3
• B5
• B6
• B8
• B9 (ácido fólico)
• B12

LIPOSOLUBLES

funciones - carencia

A (retinol) E K D

• Visión, sistema inmune, diferenciación celular
• Antioxidante, fertilidad
• Síntesis de factores de coagulación
• Absorción intestinal y metabolización de Ca

• Ceguera nocturna

• Esterilidad masculina
• Hemorragias

• Raquitismo

HIDROSOLUBLES

funciones - carencia

C (ácido ascórbico) B9 (ácido fólico) B12

• Antioxidante, coenzima de peptidasas, sínstesis de colágeno, sistema inmune

• Coenzima de transferasas. Metabolismo de formación de proteínas y ácidos nucleicos. Eritropoyesis.

• Metabolismo de formación de proteínas y ácidos nucleicos. Eritropoyesis.

• Escorbuto

• Espina bífida

• Anemia perniciosa

Tengo que saber:

• Conocer la importancia de las vitaminas para el mantenimiento de la vida.
• Conocer los diferentes tipos de vitaminas: las hidrosolubles y las liposolubles. En concreto, de las hidrosolubles debe conocer la vitamina C y el grupo B (ácido fólico y B12) y de las liposolubles la vitamina A y D; y relacionar la función de las mismas con las enfermedades que previenen o que producen debido a su carencia (escorbuto, espina bífida, anemia perniciosa, ceguera nocturna y raquitismo).