Hb : structure et régulation du transport d'O2

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)

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Index

Ressources

L'hémoglobine :Structure & régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Démarrer l'activité

Méthodologie

Auto-évaluation

Annales

Elements de corrigé

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Auto-évaluation 1

• Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.

Auto-évaluation 2

• Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb

Auto-évaluation 3

• Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb

Auto-évaluation 4

• Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)

Mode d'emploi(comment utiliser cette présentation)

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L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

• Objectif 1 : Présenter (décrire) la structure de l'hémoglobine.
• Objectif 2 : Définir une protéine allostérique. Nommer les deux états et conformations de l'Hb

• Objectif 3 : Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'Hb

• Objectif 4 : Analyser les courbes de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs allostériques (CO2, DPG...)

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Mode d'emploi

Mode d'emploi

Etape 1

Etape 2

Etape 3

Si besoin utilisez les aides en cliquant sur les icônes :

Entraînez vous avec les sujets d'annales.

En glissant la souris sur la page, cliquez pour selectionner le thème (structure, analyse des courbes...) dans le menu démarrer et cliquez sur les activités proposées ( )

Méthodo

Les objectifs (ce que vous devez être capable de faire)

Aide méthodologique

Auto-évaluation

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Ressources : animations

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Structure de l'hémoglobine (Hb)

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en 02, en présence d'effecteurs

Mode d'emploi

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Structure de l'hémoglobine (Hb) 1/2

Structure suite...

Observer le document ci-dessous.Sur une feuille de brouillon :

• Présenter la structure de l'hémoglobine.
• Comparer la structure de l'Hb et celle de la myoglobine (Mb)

Auto-évaluation 1

Groupement hème

Méthodo

Vidéo

METHODOLOGIE

Présentation Hb/Mb

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

• Repérer les différents élements à présenter

• Critères de réussite

• Les ressources pour l'analyse de graphique
• (généralités)

• Comprendre la consigne

• Critères de réussite

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

• Repérer les différents élements à schématiser

• Critères de réussite

• Critères de réussite

METHODOLOGIE

Présentation Hb/Mb

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

• Repérer les différents élements à présenter

• Les étapes de l'analyse du graphe

• Critères de réussite

• Comprendre la consigne

• Critères de réussite

• Les ressources pour l'analyse de graphique
• (généralités)

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

• Repérer les différents élements à schématiser

• Critères de réussite

• Critères de réussite

Quiz

Présenter la structure de l'hémoglobineLa comparer à celle de la myoglobine

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

le niveau d'organisation de l'hémoglobine

DonneZ

les différentes parties de l'Hb

decrivez

les parties protéiques et non protéiques des molécules

Nommez

quel élément fixe l'O2

identifiez

le vocbulaire scientifique

UTILISEZ

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Démarrez le quiz

Question 1

L'hémoglobine est :

Un polymère formé d'une globine et d'un groupement prosthétique nommé hème. C'est une hétéroprotéine

Un trétramère : c'est une protéine à structure quaternaire.Elle possède 4 sous-unités de globines identiques 2 à 2 (2 globines alpha et 2 globines béta). Chaque globine est liée à un hème qui possède un atome de Fer qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine

Un monomère formé d'une globine et d'un hème. L'hème possède un atome de Fer (Fe2+) qui lie l'O2. C'est une hétéroprotéine.

Question 2

Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine

L'hémoglobine et la myoglobine

¡CORRECT!

• ont des structures différentes :
• la Mb est un monomère,
• L'Hb est un tétramère

Ont la même structure.L'hème lie l'O2

Ont la même conformation

Question 3

Présenter la structure de l'hémoblogine, la comparer à celle de la myoglobine

¡CORRECT!

La myoglobine est une protéine allostérique

Vrai.C'est l'hème qui donne la propriété d'allostérie

Vrai.C'est le Fer qui donne la propriété d'allostérie

Faux.Les protéines allostériques sont toujours des protéines à structure quaternaire (comme l'Hb)

Résultats

Comptez vos réponses justes

¡CORRECTO!

SuiteStructure Hb

1/3

Début quiz

0/3

3/3

2/3

0 correct

3 correct

2 correct

1 correct

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Structure de l'hémoglobine (Hb) 2/2

Auto-évaluation 2

Méthodo

Observer le document ci-dessous.Sur une feuille :

• Définir une protéine allostérique.
• Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Forme T

Forme R

Aidez-vous avec cette appli learning app's

PLAY

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.

Quiz

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

le niveau d'organisation necessaire aux protéines allostériques

Donnez

les deux états conformationnels des protéines allostériques

NOMMEz

l'état de l'Hb ayant une forte affinité pour l'O2

Nommez

l'état de l'Hb ayant une faible affinité pour l'O2

Nommez

comment l'O2 modifie l'état de l'Hb

INDIQUEz

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Démarrez le quiz

Question 1

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

L'hémoglobine :

est une protéine qui peut avoir deux conformations : • une conformation T (tendue) • et une conformation R (relachée)

a toujours la même conformation

Question 2

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

¡CORRECT!

L'hémoglobine est une protéine allostérique :

sous forme T, elle a plus d'affinité pour l'O2 que sous forme R

qui a toujours la même conformation

Elle peut être sous deux conformations biologiquement actives :.• Un état R de forte affinité pour l'O2 (forme oxyHb)Un état T de faible affinité pour l'O2 (forme désoxyHb)

Question 3

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

¡CORRECT!

L'état R (relaché) de l'hémoglobine :

est l'état de faible affinité pour l'O2

est l'état de forte affinité avec l'O2 : la forme OxyHb

est la forme qui libère l'O2

Question 4

Définir une protéine allostérique.Schématiser les deux états de l'Hb selon leur affinité avec l'O2

¡CORRECT!

L'effet coopératif est :

l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine

le fait que la fixation de dioxygène par une sous-unité favorise la fixation du dioxygène par les autres sous-unités.Ou bien que : la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unités

la saturation

Résultats

Comptez vos réponses justes

¡CORRECTO!

Analyse courbes

1/4

Début quiz

2/4

3/4

0/4

4/4

3 correct

2 correct

1 correct

4 correct

0 correct

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

myoglobine

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en dioxygène.

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en O2

myoglobine

Sur une feuille de brouillon :

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe ci contre

myoglobine

Auto-évaluation 3

Structure Hb/Mb

Méthodo

AllostérieHb

Animation structure et fixation de l'O2 sur l'Hb

Quiz

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

le document (en utilisant correctement les infos du titre, des axes...)

Presentez

l'allure des courbes

NOMMEz

les différentes phases de chaque courbe

Decrivez

la liaison (ou non) de l'O2 à l'Hb et sa conformation allostérique

Reliez

comment l'O2 modifie l'état de l'Hb

INDIQUEz

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Démarrez le quiz

Question 1

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

J'ai présenté le document

Oui

Non

Question 2

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

Le document présente :

la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)en fonction de la pression partielle en oxygène.

la pression partielle en dioxygène en fonction de la saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2)

ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4)

Question 3

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

J'ai nommé le type de courbe

Oui

Non

Question 4

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

La courbe 1, saturation de la myoglobine en fonction de la Pp02, est une

hyperbole ou exponentielle

droite

sigmoïde

Question 5

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

La courbe 2, saturation de l'hémoglobine en fonction de la Pp02, est une

hyperbole ou exponentielle

sigmoïde

droite

Question 6

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

La saturation de la myoglobine :

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de la Mb pour l'oxygène est très grande.A partir d'environ 20 mmHg, la presque totalité des Mb (98%) ont fixé l'O2.

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. A partir d'environ 20 mmHg, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée

augmente peu puis, la Mb ne fixe plus l'O2 car elle est saturée

Question 7

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

La saturation de l'hémoglobine :

est presque nulle de 0 à 3 mmHg d’O2 = l’affinité de l’Hb pour l’O2 est presque nulle. C’est la forme T (tendue) de l’Hb, A partir de 3 mmHg d’O2, la fixation de l’O2 sur l’Hb augmente :C’est la forme R (relâchée) de l’Hb, forme de forte affinité pour l’O2 A partir d'environ 25 mmHg, presque toutes les molécules d'Hb ont fixé l'O2

augmente de façon très importante pour de très faibles PpO2. L'affinité de l'Hb pour l'O2 est très grande.A partir d'environ 25 mmHg, la presque totalité des Hb (98%) ont fixé l'O2.

Question 8

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l'hémoglobine (courbe 2) en fonction de la pression partielle en O2

¡CORRECT!

L'effet coopératif est :

l'effet de la myoglobine sur l'hémoglobine

le fait que la fixation de dioxygène par une sous-unité favorise la fixation du dioxygène par les autres sous-unités.Ou bien que : la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unités

la saturation

Résultats

CORRECT!

3/8

6/8

2/8

1/8

0/8

5/8

4/8

8/8

7/8

3 correct

2 correct

1 correct

5 correct

7 correct

8 correct

0 correct

6 correct

4 correct

Suite Analyse courbes

Début quiz

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.

myoglobine

Sur une feuille de brouillon,

1. Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.
2. Indiquer les effets du CO2 et du BPG sur la conformation de l’hémoglobine et son affinité pour l’O2
3. En déduire leur intérêt physiologique.

Auto-évaluation 4

courbes 1 et 2

Annales

Méthodo

Structure Hb/Mb

AllostérieHb

Quiz

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

Critères de réussite : vos réponses seront justes si vous

l'allure des courbes

NOMMEz

les courbes par rapport à celle de la saturation de l'Hb seule (courbe 2)

COMPAREZ

comment les effecteurs modifient la conformation allostérique de l'Hb

indiquez

l'intérêt de ces effecteurs dans l'organisme

IDonnEz

Répondez aux questions et notez le nombre de réponses justes

Démarrez le quiz

Question 1

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

J'ai nommé le type de courbe

Oui

Non

Question 2

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

La courbe 3, saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2, est une

hyperbole ou exponentielle

droite

sigmoïde

Question 3

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

Par comparaison à la courbe de référence (courbe 2 , saturation de l'Hb en fonction de la PpO2), les courbes 3 et 4 (saturation de l'Hb en fonction de la Pp02 en présence de CO2 et en présence de CO2 + BPG) sont

décalées vers la gauche

décalées vers la droite

Question 4

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'affinité de l'Hb pour l'O2 est :

identique

plus faible

plus grande

Question 5

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

En présence de CO2 seul, ou en présence de CO2 et de BPG, l'Hb est

sous forme T (tendue)

sous forme R (relachée)

dénaturée

Question 6

Analyse de la courbe de saturation de l'Hb en présence d'effecteurs (Courbes 3 et 4)

Le CO2 et le BPG sont des effecteurs négatifs de l'Hb :

Vrai car ils permettent une libération accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus.Le CO2, produit par les cellules qui respirent facilite la libération de l'O2. Lors d'un séjour en altitude, le BPG permet de compenser la baisse de pPO2

Faux, ce sont des effecteurs positifs car ils permettent une fixation accrue de l'O2 par l'Hb aux niveaux des tissus : lorsque les cellules produisent du CO2, donc nécessitent de l'O2 ou lors d'un séjour en altitude (BPG) pour compenser la baisse de pPO2

Résultats

CORRECT!

3/6

6/6

2/6

1/6

0/6

5/6

4/6

3 correct

1 correct

2 correct

5 correct

0 correct

6 correct

4 correct

Annales

Début quiz

L'Hémoglobine : Structure et régulation du transport de l'O2

Annales

PB 2000 : Exercice musculaire de longue durée

BP 2005 : Rôle du Fer dans l'organisme

BP 2010 : les acides aminés et les protéines

BP 2017 : les globules rouges

Hémoglobine

régulation du transport de l'oxygène

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.

Hémoglobine

myoglobine

BPG

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

Méthodo

Comparez votre réponse aux éléments de corrigé

Hémoglobine

Structure

L'hémoglobine est une protéine à structure quaternaire. C'est un tétramère formé par l’association de quatre chaînes polypeptidiques identiques deux à deux : deux chaînes alpha (ou globines alpha) et deux chaînes bêta (ou globines bêta. Chacune des chaînes possède un hème comme groupement prosthétique (donc 4 hèmes au total) et adopte une conformation spatiale lui donnant une forme globuleuse. La cohérence du tétramère (structure quaternaire de l’hémoglobine a2-b2) résulte d'interactions ou liaisons non covalentes dues aux chaînes latérales des acides aminés situés à la périphérie de chaque globine.

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène (forme désoxyHb).La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène (forme oxyHb ou Hb(02)4).

Graphe 1

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Analyser les courbes 1 et 2 du graphe

Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine seule (courbe 2) ou en présence de CO2 et BPG (courbes 3 et 4). La courbe 1 est une hyperbole : La fixation de l’O2 augmente proportionnellement avec la ppO2 jusqu’à un plateau = saturation (toutes les myoglobines ont une molécule d’O2 liée à leur hème. La courbe 2 est une sigmoïde (forme de S) = pour les faibles ppO2 (jusqu'à 3 mmHg), pas ou très faible fixation d’O2 sur l'Hb. C'est la conformation où l'affinité de l'Hb pour l'O2 est faible = forme T (Tendue) A partir de 3 mmHg, l'affinité de l'Hb pour l'O2 augmente, le % de saturation augmente avec l'élévation de la pression partielle en O2 jusqu'au plateau (pour environ 30 mmHg). C'est la forme R (ralachée) C’est la propre fixation de l’O2 qui augmente la capacité de fixation de l’Hb pour l’O2 sur les autres sites.C'est l'effet coopératif ou allostérique.

Nommer l’allure des courbes 1 et 2 et les comparer Donner quelques références chiffrées Relier les informations apportées par le graphe à des connaissances (ici sur le lien structure-fonction des protéines).

Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2 à une forme R (relâchée) forte fixation de l’O2. L' O2 = effecteur homéotrope positif

Graphe 1

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.

La courbe 2 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2La courbe 3 représente la saturation de l'Hb en fonction de la pression partielle en O2 en présence de CO2 et la courbe 4 en présence de CO2 et BPG. La courbe 3 (Hb + CO2) est une sigmoïde décalée vers la droite par rapport à la courbe 2 (Hb seule). Pour une même pression partielle 20 mmHg par ex, la fixation de l'O2 sur l'Hb est plus faible en présence de CO2 (60% contre 80% pour la courbe sans CO2. Cette baisse d'affinité est encore pls marquée en présence de BPG (40 % de saturation seulement) Le CO2 et le BPG favorise la forme T de l'Hb, forme où l'affinité pour l'O2 est la plus faible. Le CO2 et le BPG sont des effecteurs allostériques hétérotropes négatifs (ou inhibiteurs allostériques)

Présentation :grâce aux informations (titre, axes, , phrase d'introduction du document...)

Nommer l’allure des courbes 3 et 4 et les comparer à la courbe 2 Donner quelques références chiffrées Relier les informations apportées par le graphe à des connaissances (ici sur le changement de conformation T <-> R

Le CO2 produit par les cellules facilite la libération de l'O2 par l'Hb et donc l'oxygénations des tissus.Le BPG synthétisé dans les hématies lors d'un sejour en altitude a le même effet. Il facilite l'oxygénation des tissus lorsque la pression partielle atmosphérique est plus faible en O2.

Hb = Protéine allostérique car la fixation d’un composé engendre un changement de conformation et d’activité de la protéine. Elle passe d’une forme forme R (relâchée) forte fixation de l’O2 à une forme T (tendue) = faible fixation de l’O2. Le CO2 et le BPG sont des effecteurs hétérotropes négatifs.

Hémoglobine 2/2

Structure

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène. Attention, une protéine allostérique possède forcément une structure quaternaire.

La fixation de dioxygène entraîne un changement de conformation de la protéine qui passe de la forme T à R. . • La fixation d’une molécule de dioxygène sur une sous-unité entraîne la transconformation de cette sous-unité qui passe de la forme T à R, ce qui engendre ensuite une transition allostérique, c’est-à-dire la transconformation des autres sous-unités de la forme T à R qui fixeront alors plus rapidement et facilement le dioxygène. • Inversement, la libération de dioxygène par une sous-unité favorise la libération du dioxygène par les autres sous-unité. On parle d'effet coopératif.

Index

Graphe 2

Graphe 1

Régulation d'une enzyme allostérique

Régulation du transport de l'O2 par l'hémoglobine

Eléments de corrigé

Analyse des courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques

Analyse des courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Structure de l'hémoglobine

Les ressources

Pour analyser un graphe

Pour présenter

Pour analyser

Pour analyser

la structure de la myoglobine et celle de l'hémoglobine

les courbes de saturation de l'hémoglobine en présence d'effecteurs allostériques

les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

• Les quatre niveau d'organisation des protéines

• Nom des représentations graphiques

• Allostérie et changement d'état d'une protéine

• Allostérie et changement d'état d'une protéine

• Animation formes R et T de l'Hb

Les ressources pour l'analyse de graphique

Les principales étapes de l'analyse d'un graphique

Vidéo analyse d'un graphique (2,2')

Document PDF : les étapes de l'analyse d'un graphique (ac-Lyon)

" analyse d'un graphique (pdf versaille) "

http://www2.ac-lyon.fr/etab/colleges/col-01/bel-air/IMG/pdf/fiche_methode_lecture_graphique.pdf

Author Name

01

Unit 1

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https://youtu.be/zqHZLGeltRI

Méthodologie de l'analyse du graphe

START!!

Présenter le graphe

Présenter le graphet

Objectifs

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Ce que vous devez être capable de faire :

• Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Méthodo

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

Objectifs

Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

Ce que vous devez être capable de faire :

• Schématiser la structure de l'hémoglobine avec sou sans fixation de l'O2

• Analyser les courbes de saturation de la myoglobine et de l'hémoglobine en O2

C'est à dire ?Que doit-on schématiser ?

C'est à dire ?Comment "analyser les courbes 1 et 2"?

Hémoglobine 1/2

Structure

Présenter la structure de l'hémoglobine.La comparer à celle de la myoglobine.

Auto-évaluation

Groupement hème

Méthodo

C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?

Hémoglobine 2/2

Structure

L'hémoglobine grace à sa structure quaternaire est une protéine allostérique : elle existe sous deux formes : Elle possède deux conformations différentes : La forme T (tendue) a une faible affinité pour le dioxygène.La forme R (relachée) a une forte affinité pour le dioxygène.

Objectifs

Etudier la structure de la myoglobine et de l'hémoglobine

Ce que vous devez être capable de faire :

• Présenter la structure de l'hémoglobine.

• Comparer la structure de la myoglobine à celle de l'hémoglobine

C'est à dire ?Comment "présenter la structure de l'hémoglobine" ?

Méthodo

• Définir une protéine allostérique. Nommer les conformations et les états de la protéine.

Hémoglobine

régulation du transport de l'oxygène

Le document présente les courbes de saturation de la myoglobine (courbe 1) et de l’hémoglobine (courbe 2) ainsi que celles de l'hémoglobine en présence de CO2 (courbe 3) et en presence de CO2 et BPG (courbe 4) en fonction de la pression partielle en oxygène.

Hémoglobine

myoglobine

BPG

Donner les informations apportées par les courbes 3 et 4.

Méthodo

Comparez votre réponse aux éléments de corrigé