Gli amminoacidi

Gli amminoacidi

struttura generica della molecola

Gli amminoacidi sono molecole organiche che presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico e un gruppo carbossilico. Negli organismi viventi sono presenti 20 amminoacidi di cui 8 sono essenziali cioè non possono essere sintetizzati dall'uomo in età adulta e devono essere introdotti tramite gli alimenti.

I due gruppi funzionali possono essere legati allo stesso atomo di carbonio oppure ad atomi di carbonio diversi

β amminoacido

α amminoacido

Il nome α, β, γ ecc. dipende dalla posizione del gruppo amminico cioè dipende da quale atomo di carbonio è legato è legato col gruppo amminico

Gli amminoacidi presenti negli organismi viventi, sia allo stato libero che come componenti delle proteine, sono tutti α AMMINOACIDI

il più semplice α-amminoacido è la

glicina

Gli amminoacidi si classificano in base alla catena laterale R

L'atomo di carbonio α essendo legato a 4 gruppi atomici diversi è uno stereocentro, cioè è un carbonio chirale

D - α Amminoacido

L - α Amminoacido

Quasi tutti gli amminoacidi naturali hanno configurazione L

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I 5 amminoacidi con catene laterali dotate di carica elettrica (+1 oppppe -1) attraggono l’acqua (cioè sono idrofili) e gli ioni aventi carica opposta

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I 5 amminoacidi con catene laterali polari, ma prive di carica, hanno la tendenza a formare legami a idrogeno con l’acqua e con altre sostanze polari o dotate di carica elettrica. Anche questi amminoacidi sono idrofili.

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7 amminoacidi hanno invece catene laterali costituite da idrocarburi apolari; pertanto sono idrofobici. Nell’ambiente acquoso tipico delle cellule, le catene laterali idrofobiche tendono a raggrupparsi all’interno della proteina, il più lontano possibile dall’acqua.

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Tre amminoacidi, la glicina, la cisteina e la prolina, pur avendo catene laterali idrofobiche, costituiscono casi a parte.

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ZWITTERIONE

Quando un amminoacido si trova in soluzione acquosa tende ad esistere nella forma ionica dipolare detta zwitterione che può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettore di protoni)

Il legame peptidico

Gli amminoacidi che formano le proteine sono tenuti insieme da un legame covalente ottenuto per condensazione del gruppo funzionale amminico di un amminoacido con il gruppo carbossilico di un altro amminoacido con conseguente eliminazione di una molecola d'acqua

Nomenclatura dei dipeptidi

Il nome dei dipeptidi si costruisce sostituendo la desinenza -ina dell'amminoacido N-terminale con la desinenza -il

Il nome del dipeptide formato è GLICIL-ALANINA

Se il legame avviene tra il gruppo carbossilico dell'Alanina e il gruppo amminico della glicina il dipeptide di chiama ALANIL-GLICINA